Was ist Protein eigentlich?
Definition
Proteine, auch als Eiweiße bezeichnet, sind essenzielle Makromoleküle, die aus den Grundelementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel bestehen. Sie setzen sich aus Aminosäuren zusammen, die durch Peptidbindungen verknüpft sind. Die genaue Aminosäuresequenz eines Proteins wird beim Menschen in den Genen der DNA des Zellkerns codiert und in geringem Maß auch in der mitochondrialen DNA.
Hintergrund
Proteine sind die zentralen biochemischen Funktionsträger des Körpers und machen etwa 15-17 % der gesamten Körpermasse aus. Sie sind unverzichtbar für viele Prozesse:
- Bereitstellung von Aminosäuren sowie Stickstoff- und Schwefelverbindungen aus der Nahrung.
- Enzymatische Katalyse von biochemischen Reaktionen.
- Transport und Speicherung von Molekülen (z. B. Sauerstoff durch Hämoglobin).
- Ermöglichung von Bewegung (z. B. Aktin und Myosin).
- Signalweiterleitung durch Nervenimpulse.
- Immunabwehr und Zellwachstum.
Eigenschaften
Proteine sind lineare Polymere, bestehend aus 20 verschiedenen Aminosäuren mit unterschiedlichen funktionellen Gruppen. Durch ihre spezifische Aminosäuresequenz falten sie sich spontan in eine dreidimensionale Struktur, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen. Diese Struktur ist entscheidend für die Vielfältigkeit ihrer Funktionen.
Struktur
Primärstruktur
Die Primärstruktur beschreibt die lineare Sequenz der Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Diese Reihenfolge wird genetisch bestimmt.
Sekundärstruktur
Polypeptidketten können sich zu regelmäßigen Strukturen wie der α-Helix oder dem β-Faltblatt falten:
α-Helix
Die α-Helix ist eine spiralförmige Struktur, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom einer Peptidbindung und dem Amino-Wasserstoffatom einer anderen. Seitengruppen der Aminosäuren zeigen nach außen. Einige Aminosäuren wie Valin und Threonin können die Helix destabilisieren.
β-Faltblatt
Das β-Faltblatt besteht aus nahezu gestreckten Polypeptidketten, die antiparallel verlaufen und durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Es ist ein zentrales Element vieler Proteine.
β-Kehren & Ω-Schleifen
β-Kehren ermöglichen abrupte Richtungswechsel der Polypeptidkette. Ω-Schleifen, die keine regelmäßigen Strukturen besitzen, sorgen für zusätzliche Richtungsänderungen.
Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur beschreibt die vollständige dreidimensionale Anordnung einer Polypeptidkette. Stabilisiert wird sie durch hydrophobe Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfidbrücken und Ionenbindungen.
Quartärstruktur
Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung von mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Protein. Beispielsweise besteht Hämoglobin aus vier Untereinheiten und wird als Tetramer bezeichnet.
Einteilung
Proteine lassen sich nach verschiedenen Kriterien einteilen:
- Vorkommen prosthetischer Gruppen: z. B. Hämin-Proteine.
- Molekulare Modifikationen: z. B. Glykoproteine.
- Vorkommen: z. B. Plasmaproteine.
- Funktion: z. B. Enzym- oder Strukturproteine.
Nahrungsbedarf
Der Proteinbedarf eines Erwachsenen liegt bei etwa 1 g pro Kilogramm Körpergewicht pro Tag. Bei intensiver körperlicher Aktivität oder bestimmten Lebensphasen (z. B. Wachstum, Schwangerschaft) kann der Bedarf erhöht sein.